- Plateforme
Biophysique & Biologie Structurale (B2S)
- Microcalorimétrie, Dichroïsme circulaire, Résonnance plasmonique de surface, RMN, Chromatographie, Diffusion de lumière, RX, Cinétiques rapides, Cryomicroscopie
La plateforme de Biophysique et Biologie Structurale (B2S) offre une combinaison d’équipements destinés à la caractérisation physicochimique in vitro des protéines et des interactions. Elle donne accès à plusieurs équipements de biophysique (dichroisme circulaire, microcalorimétrie, résonance plasmonique de surface, fluorescence) et de biologie structurale (RMN, RX), et s’appuie sur les compétences des équipes de recherche de l’UMR7365 IMoPA. Elle fait partie de l’association ARBRE (Association of Resources for Biophysical Research in Europe) créée en 2015. Depuis 2019, elle est labellisée Structure d'appui à la Recherche (StAR-LUE) dans le cadre du programme INFRA+ de Lorraine Université d'Excellence.
Elle permet le développement de projets pluridisciplinaires en vue de caractériser 1) les interactions mises en jeu entre macromolécules biologiques et, 2) la structure 3D de macromolécules biologiques.
Le personnel de B2S possède un véritable savoir-faire technique et méthodologique permettant d’aborder différentes problématiques : La stabilité/caractérisation des protéines et complexes en solution, la structure tridimensionnelle des protéines et complexes, les cinétiques rapides, la caractérisation des interactions protéine-protéine et protéine-ligand ainsi que l’isolement et la caractérisation d’un large spectre de produits par chromatographie liquide.
La plateforme fonctionne selon deux modes : 1) le mode service (prestations clés en mains dans le cadre, ou non, de collaborations) et 2) le mode mise à disposition d’appareils pour les utilisateurs expérimentés après une formation initiale.
- Demande de prestation116.03 KoCharte des utilisateurs245.46 Ko
Tout nouveau collaborateur doit contacter le responsable afin de définir la meilleure stratégie à adopter pour la conduite de l’étude. Tout utilisateur s’engagera à accepter les conditions générales et à suivre les consignes d’utilisation.
Nous sommes disponibles pour les utilisateurs pendant toute la durée d’utilisation des appareils et pour tous conseils et assistance.
Chaque utilisateur doit récupérer ses données en fin d’analyse. Dans le cas général, les données brutes d’acquisition sont conservées pendant 1 an sur les postes informatiques. La plateforme ne garantit pas la récupération des données en cas de dysfonctionnement. L’utilisateur est responsable de l’archivage final.
Henri J, Chagot ME, Bourguet M, Abel Y, Terral G, Maurizy C, Aigueperse C, Georgescauld F, Vandermoere F, Saint-Fort R, Behm-Ansmant I, Charpentier B, Pradet-Balade B, Verheggen C, Bertrand E, Meyer P, Cianférani S, Manival X, Quinternet M. Deep Structural Analysis of RPAP3 and PIH1D1, Two Components of the HSP90 Co-chaperone R2TP Complex. Structure. 2018 Sep 4 ; 26(9):1196-1209.
10.1016/j.str.2018.06.002 , 
30033218 , 
HAL-01919243 Kriznik A, Yéléhé-Okouma M, Lec JC, Groshenry G, Le Cordier H, Charron C, Quinternet M, Mazon H, Talfournier F, Boschi-Muller S, Jouzeau JY, Reboul P. CRDSAT Generated by pCARGHO: A New Efficient Lectin-Based Affinity Tag Method for Safe, Simple, and Low-Cost Protein Purification. Biotechnol J. 2018 Oct 8:e1800214.
10.1002/biot.201800214 ,
30298550 ,
HAL-01892441 Yakavets I, Lassalle HP, Yankovsky I, Ingrosso F, Monari A, Bezdetnaya L, Zorin V. Evaluation of temoporfin affinity to beta-cyclodextrins assuming self-aggregation. Journal of Photochemistry and Photobiology A: Chemistry. 2018 Dec 1.
10.1016/j.jphotochem.2018.07.046 Dorival J, Risser F, Jacob C, Collin S, Dräger G, Paris C, Chagot B, Kirschning A, Gruez A, Weissman KJ. Insights into a dual function amide oxidase/macrocyclase from lankacidin biosynthesis. Nat Commun. 2018 Sep 28 ; 9(1):3998.
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30266997 ,
HAL-01980537 Bersweiler A, D'Autréaux B, Mazon H, Kriznik A, Belli G, Delaunay-Moisan A, Toledano MB, Rahuel-Clermont S. A scaffold protein that chaperones a cysteine-sulfenic acid in H(2)O(2) signaling. Nat Chem Biol. 2017 Aug ; 13(8):909-915.
10.1038/nchembio.2412 ,
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HAL-01652643 Roy O, Dumonteil G, Faure S, Jouffret L, Kriznik A, Taillefumier C. Homogeneous and Robust Polyproline Type I Helices from Peptoids with Nonaromatic α-Chiral Side Chains. J Am Chem Soc. 2017 Sep 27 ; 139(38):13533-13540.
10.1021/jacs.7b07475 ,
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HAL-01656039
