contact

Biopôle

UMR7365 CNRS-Université de Lorraine
Ingénierie moléculaire, cellulaire et physiopathologie (IMoPA)
Biopôle, Campus Brabois-Santé
9 Avenue de la Forêt de Haye, BP 20199

54505 VANDOEUVRE-LES-NANCY

marc.quinternet [at] univ-lorraine.fr 03.72.74.66.64 Français, Anglais / UMS2008 IBSLor

compétences

  • Caractérisation structurale des peptides, protéines et acides nucléiques par Résonance Magnétique Nucléaire (RMN)
  • Biochimie des protéines
  • Etude d’interaction protéine/ligand par des approches biophysiques
  • Etude de la dynamique des protéines par dynamique moléculaire

Biographie

Diplômes

  • 2008 : Diplôme de Docteur en Génie des Procédés – Institut National Polytechnique de Lorraine, Nancy
  • 2004 : Diplôme d’Ingénieur des Industries Alimentaires – ENSAIA, Nancy
  • 2004 : DEA  procédés biotechnologiques – ENSAIA, Nancy

Expériences
professionnelles

  • 2010 - Présent : UMS2008 IBSLor, Nancy, France
  • 2008 - 2010 : Post-doctorat, IGBMC, Illkirch, France
  • 2005 - 2008 : Thèse de Doctorat, ENSIC, LCPM, Nancy, France
  • 2004 - 2005 : IRD/Institut Pasteur, Cayenne, France
  • 2004 : Stage DEA, Hôpital Central, Laboratoire de Biochimie, Nancy, France

Responsabilité(s),
Expertise(s)
scientifiques

  • Responsable spectromètre RMN 600 MHz + Cryosonde et du robot de crible TECAN Evo 200
  • Membre élu au Conseil du Pôle BMS de l’Université de Lorraine
  • Assistant de Prévention de l’UMS2008 IBSLor
  • Habilitation électrique
  • Sauveteur, Secouriste du Travail

recherche

Thématique
de recherche

  • Mécanismes d’assemblage des snoRNPs à boite C/D
  • Mécanismes d’assemblage des bras de dynéine

Résultats
majeurs

  • Deep Structural Analysis of RPAP3 and PIH1D1, Two Components of the HSP90 Co-chaperone R2TP Complex. (doi: 10.1016/j.str.2018.06.002)
  • The RPAP3-Cterminal domain identifies R2TP-like quaternary chaperones. (doi: 10.1038/s41467-018-04431-1)
  • Structural Features of the Box C/D snoRNP Pre-assembly Process Are Conserved through Species. (doi: 10.1016/j.str.2016.07.016)
  • Protein Hit1, a novel box C/D snoRNP assembly factor, controls cellular concentration of the scaffolding protein Rsa1 by direct interaction. (doi: 10.1093/nar/gku612)

Publications

enseignements