- Plateforme
Biophysique & Biologie Structurale (B2S)
- Microcalorimétrie, Dichroïsme circulaire, Résonnance plasmonique de surface, RMN, Chromatographie, Diffusion de lumière, Cinétiques rapides, Cryomicroscopie
La plateforme de Biophysique et Biologie Structurale (B2S) offre une combinaison d’équipements destinés à la caractérisation physicochimique in vitro des protéines et des interactions. Elle donne accès à plusieurs équipements de biophysique (dichroisme circulaire, microcalorimétrie, résonance plasmonique de surface, fluorescence) et de biologie structurale (RMN, RX), et s’appuie sur les compétences des équipes de recherche de l’UMR7365 IMoPA. Elle fait partie de l’association ARBRE (Association of Resources for Biophysical Research in Europe) créée en 2015. Depuis 2019, elle est labellisée Structure d'appui à la Recherche (StAR-LUE) dans le cadre du programme INFRA+ de Lorraine Université d'Excellence.
Elle permet le développement de projets pluridisciplinaires en vue de caractériser 1) les interactions mises en jeu entre macromolécules biologiques et, 2) la structure 3D de macromolécules biologiques.
Le personnel de B2S possède un véritable savoir-faire technique et méthodologique permettant d’aborder différentes problématiques : La stabilité/caractérisation des protéines et complexes en solution, la structure tridimensionnelle des protéines et complexes, les cinétiques rapides, la caractérisation des interactions protéine-protéine et protéine-ligand ainsi que l’isolement et la caractérisation d’un large spectre de produits par chromatographie liquide.
La plateforme fonctionne selon deux modes : 1) le mode service (prestations clés en mains dans le cadre, ou non, de collaborations) et 2) le mode mise à disposition d’appareils pour les utilisateurs expérimentés après une formation initiale.
Tout nouveau collaborateur doit contacter le responsable afin de définir la meilleure stratégie à adopter pour la conduite de l’étude. Tout utilisateur s’engagera à accepter les conditions générales et à suivre les consignes d’utilisation.
Nous sommes disponibles pour les utilisateurs pendant toute la durée d’utilisation des appareils et pour tous conseils et assistance.
Chaque utilisateur doit récupérer ses données en fin d’analyse. Dans le cas général, les données brutes d’acquisition sont conservées pendant 1 an sur les postes informatiques. La plateforme ne garantit pas la récupération des données en cas de dysfonctionnement. L’utilisateur est responsable de l’archivage final.
- Mathieu J, Kriznik A, Charron C, Perchat-Varlet R, Selles B, Rahuel-Clermont S. The Dual Role of Active Site Hydroxylated Residue in Peroxiredoxin Sulfinylation Catalysis. Antioxid Redox Signal. 2025 Jul;43(1-3):1-13.
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HAL-05215148 - Guiot E, Chagot ME, Boutilliat A, Reboul P, Kriznik A, Quinternet M. CRDSAT under Heat: Balancing Stability, Affinity, and Functional Utility of Computationally Designed Tag Variants. Biochemistry. 2025 Sep 2;64(17):3688-3694.
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Faure R, Kapel R, Marchal P, Génin G, Beaubier S. Enzymatic crosslinking of rapeseed albumins: kinetic monitoring, physical characteristics, and functional property enhancements. Food Hydrocolloids, Volume 172, Part 2, 2025.
10.1016/j.foodhyd.2025.112100 - Lec JC, Claudel AL, Boutserin S, Mazon H, Mulliert G, Boschi-Muller S, Talfournier F. The Catalytic Promiscuity of TSTD1-Like Sulfurtransferases Originates from a Bifaceted Active Site. ACS Catalysis, 2025, 15 (21), pp.18535-18543.
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10.1021/acs.chemmater.3c00308 - Dos Santos Morais R, Santo PE, Ley M, Schelcher C, Abel Y, Plassart L, Deslignière E, Chagot ME, Quinternet M, Paiva ACF, Hessmann S, Morellet N, M F Sousa P, Vandermoere F, Bertrand E, Charpentier B, Bandeiras TM, Plisson-Chastang C, Verheggen C, Cianférani S, Manival X. Deciphering cellular and molecular determinants of human DPCD protein in complex with RUVBL1/RUVBL2 AAA-ATPases. J Mol Biol. 2022 Jul 25.
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