Présentation

  • Microcalorimétrie, Dichroïsme circulaire, Résonnance plasmonique de surface, RMN, Chromatographie, Diffusion de lumière, RX, Cinétiques rapides, Cryomicroscopie

    FEDER

    La plateforme de Biophysique et Biologie Structurale (B2S) offre une combinaison d’équipements destinés à la caractérisation physicochimique in vitro des protéines et des interactions. Elle donne accès à plusieurs équipements de biophysique (dichroisme circulaire, microcalorimétrie, résonance plasmonique de surface, fluorescence) et de biologie structurale (RMN, RX), et s’appuie sur les compétences des équipes de recherche de l’UMR7365 IMoPA. Elle fait partie de l’association ARBRE (Association of Resources for Biophysical Research in Europe) créée en 2015. Depuis 2019, elle est labellisée Structure d'appui à la Recherche (StAR-LUE) dans le cadre du programme INFRA+ de Lorraine Université d'Excellence.

    Elle permet le développement de projets pluridisciplinaires en vue de caractériser 1) les interactions mises en jeu entre macromolécules biologiques et, 2) la structure 3D de macromolécules biologiques.

    Le personnel de B2S possède un véritable savoir-faire technique et méthodologique permettant d’aborder différentes problématiques : La stabilité/caractérisation des protéines et complexes en solution, la structure tridimensionnelle des protéines et complexes, les cinétiques rapides, la caractérisation des interactions protéine-protéine et protéine-ligand ainsi que l’isolement et la caractérisation d’un large spectre de produits par chromatographie liquide.

    La plateforme fonctionne selon deux modes : 1) le mode service (prestations clés en mains dans le cadre, ou non, de collaborations) et 2) le mode mise à disposition d’appareils pour les utilisateurs expérimentés après une formation initiale.
     

Services

Accès et tarifs

  • Tout nouveau collaborateur doit contacter le responsable afin de définir la meilleure stratégie à adopter pour la conduite de l’étude. Tout utilisateur s’engagera à accepter les conditions générales et à suivre les consignes d’utilisation.

    Nous sommes disponibles pour les utilisateurs pendant toute la durée d’utilisation des appareils et pour tous conseils et assistance.

    Chaque utilisateur doit récupérer ses données en fin d’analyse. Dans le cas général, les données brutes d’acquisition sont conservées pendant 1 an sur les postes informatiques. La plateforme ne garantit pas la récupération des données en cas de dysfonctionnement. L’utilisateur est responsable de l’archivage final.

Publications

  • Kriznik A, Libiad M, Le Cordier H, Boukhenouna S, Toledano MB, Rahuel-Clermont S. Dynamics of a key conformational transition in the mechanism of peroxiredoxin sulfinylation. ACS Catalysis. 2020.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1021/acscatal.9b04471 , logo HAL - Archives Ouvertes HAL-02473398
  • Chagot ME, Quinternet M, Jacquemin C, Manival X, Gardiennet C. Box C/D snoRNPs: solid-state NMR fingerprint of an early-stage 50 kDa assembly intermediate. Biomol NMR Assign. 2020 Feb 6.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1007/s12104-020-09933-y , Logo PMID - PubMed 32030621 , logo HAL - Archives Ouvertes HAL-02480749
  • Dreyer A, Schackmann A, Kriznik A, Chibani K, Wesemann C, Vogelsang L, Beyer A, Dietz KJ. Thiol Redox Regulation of Plant β-Carbonic Anhydrase. Biomolecules. 2020 Jul 30.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.3390/biom10081125 , Logo PMID - PubMed 32751472 , logo HAL - Archives Ouvertes HAL-02917419
  • Giraud T , Bouguet-Bonnet S , Marchal P , Pickaert G , Averlant-Petit MC , Stefan L. Improving and fine-tuning the properties of peptide-based hydrogels via incorporation of peptide nucleic acids. Nanoscale. 2020 Oct 14;12(38):19905-19917.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1039/d0nr03483e , Logo PMID - PubMed 32985645
  • Albe Slabi S, Mathe C, Basselin M, Fournier F, Aymes A, Bianeis M, Galet O, Kapel R. Optimization of sunflower albumin extraction from oleaginous meal and characterization of their structure and properties. Food Hydrocolloids, Volume 99, 2020 Feb, 105335.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1016/j.foodhyd.2019.105335
  • Risser F, Collin S, Dos Santos-Morais R, Gruez A, Chagot B, Weissman KJ. Towards improved understanding of intersubunit interactions in modular polyketide biosynthesis: docking in the enacyloxin IIa polyketide synthase. J Struct Biol. 2020 Jul 25.
    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1016/j.jsb.2020.107581 , Logo PMID - PubMed 32717326
  • Roret T, Alloing G, Girardet JM, Perrot T, Dhalleine T, Couturier J, Frendo P, Didierjean C, Rouhier N. Sinorhizobium meliloti YrbA binds divalent metal cations using two conserved histidines. Biosci Rep. 2020 Oct 30 ; 40(10):BSR20202956.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1042/BSR20202956 , Logo PMID - PubMed 32970113
  • Rzeigui M, Traikia M, Jouffret L, Kriznik A, Khiari J, Roy O, Taillefumier C. Strengthening Peptoid Helicity through Sequence Site-Specific Positioning of Amide Cis-Inducing NtBu monomers. J Org Chem. 2019 Dec 24.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1021/acs.joc.9b02916 , Logo PMID - PubMed 31873018 , logo HAL - Archives Ouvertes HAL-02430577
  • Ioannou I, Kriznik A,  Chekir L, Ghoul M. Effect of the Processing Temperature on the Degradation of Food Flavonoids: Kinetic and Calorimetric Studies on Model Solutions. J. Food Eng. and Technol. 2019 ; 8(2):91-102.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.32732/jfet.2019.8.2.91 , logo HAL - Archives Ouvertes HAL-02392716
  • Chagot ME, Dos Santos Morais R, Dermouche S, Lefebvre D, Manival X, Chipot C, Dehez F, Quinternet M. Binding properties of the quaternary assembly protein SPAG1. Biochem J. 2019 May 22.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1042/BCJ20190198 , Logo PMID - PubMed 31118266 , logo HAL - Archives Ouvertes HAL-02140524

contact

  • Service Mutualisé de Plateformes
    Biopôle, Campus Brabois-Santé
    9 Avenue de la Forêt de Haye, BP 20199
    54505 VANDOEUVRE-LES-NANCY