Circular Dichroism

Description et caractéristiques

Le Chirascan-plus d'Applied Photophysics est équipé pour suivre l'absorbance et la fluorescence (dont l’anisotropie) en mode statique ou cinétique grâce à un module stopped-flow en ligne. L'étude des macromolécules (et notamment des protéines) par dichroïsme circulaire permet l'analyse de leur repliement secondaire et tertiaire. Pour les protéines, la mesure du dichroïsme circulaire dans l'UV lointain (190-260 nm) contient des informations sur leur structure secondaire et le traitement des données par des logiciels appropriés permet une estimation de la quantité respective des différentes structures et une détermination de leur contenu en structure secondaire (en pourcentage). Le suivi de dénaturation thermique est possible grâce à un système Peltier de contrôle de température. Les signaux dichroïques dans l’UV proche (250-330 nm) fournissent des informations sur l’environnement des acides aminés aromatiques permettant l’étude de l’effet de l’environnement sur la structure d’une molécule (pH, dénaturation par les détergents, température, effet de ligand, interactions moléculaires..). Des études cinétiques peuvent être effectuées grâce à un accessoire de mélange rapide (“stopped-flow").

Type
Chirascan-plus
Référence
Applied Photophysics
pf-biophysique

Accès et tarifs

  • Les analyses peuvent être réalisées en mode service ou en mode mise à disposition d’appareils après une formation initiale. Contacter le responsable à l'aide du formulaire de "Demande de prestation" pour tout renseignement.

Publications

  • Dos Santos Morais R, Santo PE, Ley M, Schelcher C, Abel Y, Plassart L, Deslignière E, Chagot ME, Quinternet M, Paiva ACF, Hessmann S, Morellet N, M F Sousa P, Vandermoere F, Bertrand E, Charpentier B, Bandeiras TM, Plisson-Chastang C, Verheggen C, Cianférani S, Manival X. Deciphering cellular and molecular determinants of human DPCD protein in complex with RUVBL1/RUVBL2 AAA-ATPases. J Mol Biol. 2022 Jul 25.
    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1016/j.jmb.2022.167760 , Logo PMID - PubMed 35901867 , logo HAL - Archives Ouvertes HAL-03745381
  • Chagot ME, Boutilliat A, Kriznik A, Quinternet M. Structural Analysis of the Plasmodial Proteins ZNHIT3 and NUFIP1 Provides Insights into the Selectivity of a Conserved Interaction. Biochemistry. 2022 Mar 22.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1021/acs.biochem.1c00792 , Logo PMID - PubMed 35315277 , logo HAL - Archives Ouvertes HAL-03617333
  • Dreyer A, Schackmann A, Kriznik A, Chibani K, Wesemann C, Vogelsang L, Beyer A, Dietz KJ. Thiol Redox Regulation of Plant β-Carbonic Anhydrase. Biomolecules. 2020 Jul 30.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.3390/biom10081125 , Logo PMID - PubMed 32751472 , logo HAL - Archives Ouvertes HAL-02917419
  • Giraud T , Bouguet-Bonnet S , Marchal P , Pickaert G , Averlant-Petit MC , Stefan L. Improving and fine-tuning the properties of peptide-based hydrogels via incorporation of peptide nucleic acids. Nanoscale. 2020 Oct 14;12(38):19905-19917.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1039/d0nr03483e , Logo PMID - PubMed 32985645
  • Risser F, Collin S, Dos Santos-Morais R, Gruez A, Chagot B, Weissman KJ. Towards improved understanding of intersubunit interactions in modular polyketide biosynthesis: docking in the enacyloxin IIa polyketide synthase. J Struct Biol. 2020 Jul 25.
    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1016/j.jsb.2020.107581 , Logo PMID - PubMed 32717326
  • S Ahmed Zennia S, Mati A, Charron C, Cakir-Kiefer C, Kriznik A, Girardet JM. Effect of nonenzymatic deamidation on the structure stability of Camelus dromedarius alpha-lactalbumin.Food Chemistry. 2019 Avril 8.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1016/j.foodchem.2019.04.033 , logo HAL - Archives Ouvertes HAL-02095313
  • Carrasco K, Boufenzer A, Jolly L, Le Cordier H, Wang G, Heck AJ, Cerwenka A, Vinolo E, Nazabal A, Kriznik A, Launay P, Gibot S, Derive M. TREM-1 multimerization is essential for its activation on monocytes and neutrophils. Cell Mol Immunol. 2018 Mar 22.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1038/s41423-018-0003-5 , Logo PMID - PubMed 29568119 , logo HAL - Archives Ouvertes HAL-01945617
  • Yakavets I, Lassalle HP, Yankovsky I, Ingrosso F, Monari A, Bezdetnaya L, Zorin V. Evaluation of temoporfin affinity to beta-cyclodextrins assuming self-aggregation. Journal of Photochemistry and Photobiology A: Chemistry. 2018 Dec 1.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1016/j.jphotochem.2018.07.046
  • Roy O, Dumonteil G, Faure S, Jouffret L, Kriznik A, Taillefumier C. Homogeneous and Robust Polyproline Type I Helices from Peptoids with Nonaromatic α-Chiral Side Chains. J Am Chem Soc. 2017 Sep 27 ; 139(38):13533-13540.

    logo DOI - Digital Object Identifier 10.1021/jacs.7b07475 , Logo PMID - PubMed 28837348 , logo HAL - Archives Ouvertes HAL-01656039