NMR

Description et caractéristiques

Le spectromètre RMN est équipé d’une cryosonde TCI triple résonance 1H, 13C et 15N avec gradient de champ statique selon l’axe Z et blindage actif. La cryosonde est refroidie sur les noyaux 1H et 13C, permettant ainsi un gain de sensibilité qui peut atteindre un facteur de 4 à 8 par rapport à une sonde classique. Elle peut fonctionner dans l’intervalle de température de 0 à +60°C.

Ce dispositif est adapté à l’étude de la structure 3D et de la dynamique des protéines, des acides nucléiques et des interactions protéine/ligand (antigène/anticorps, enzyme/substrat …), mais aussi à l’analyse de liquides biologiques, de molécules organiques de synthèse, de polymères chimiques,   etc.

Le spectromètre de RMN est équipé d’une station de travail PC sous Linux, avec le logiciel TopSpin 3.2.

Plusieurs prestations sont disponibles : Caractérisation des protéines, peptides, ARN et molécules organique en solution ; Caractérisation des interactions récepteur-ligand ; Contrôle qualité de molécule en solution aqueuse ou organique…

FEDER

Type
Spectromètre RMN 600 MHz
Référence
BRUKER Avance III
pf-biophysique

Accès et tarifs

  • Les analyses peuvent être réalisées en mode service ou en mode collaboration en fonction des demandes et de l'implication des membres de la plateforme. Contacter le responsable à l'aide du formulaire de "Demande de prestation" pour plus de renseignements.

Publications

  • Dos Santos Morais R, Santo PE, Ley M, Schelcher C, Abel Y, Plassart L, Deslignière E, Chagot ME, Quinternet M, Paiva ACF, Hessmann S, Morellet N, M F Sousa P, Vandermoere F, Bertrand E, Charpentier B, Bandeiras TM, Plisson-Chastang C, Verheggen C, Cianférani S, Manival X. Deciphering cellular and molecular determinants of human DPCD protein in complex with RUVBL1/RUVBL2 AAA-ATPases. J Mol Biol. 2022 Jul 25.
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  • Bragantini B, Charron C, Bourguet M, Paul A, Tiotiu D, Rothé B, Marty H, Terral G, Hessmann S, Decourty L, Chagot ME, Strub JM, Massenet S, Bertrand E, Quinternet M, Saveanu C, Cianférani S, Labialle S, Manival X, Charpentier B. The box C/D snoRNP assembly factor Bcd1 interacts with the histone chaperone Rtt106 and controls its transcription dependent activity. Nat Commun. 2021 Mar 25;12(1):1859.
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  • Maurizy C, Quinternet M, Abel Y, Verheggen C, Santo PE, Bourguet M, Paiva A, Bragantini B, Chagot ME, Robert MC, Abeza C, Fabre P, Fort P, Vandermoere F,Sousa P Rain JC, Charpentier B, Cianférani S, Bandeiras TM, Pradet-Balade B, Manival X, Bertrand E. The RPAP3-Cterminal domain identifies R2TP-like quaternary chaperones. Nat Commun. 2018 May 29 ; 9(1):2093.

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  • Henri J, Chagot ME, Bourguet M, Abel Y, Terral G, Maurizy C, Aigueperse C, Georgescauld F, Vandermoere F, Saint-Fort R, Behm-Ansmant I, Charpentier B, Pradet-Balade B, Verheggen C, Bertrand E, Meyer P, Cianférani S, Manival X, Quinternet M. Deep Structural Analysis of RPAP3 and PIH1D1, Two Components of the HSP90 Co-chaperone R2TP Complex. Structure. 2018 Sep 4 ; 26(9):1196-1209.

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  • Kriznik A, Yéléhé-Okouma M, Lec JC, Groshenry G, Le Cordier H, Charron C, Quinternet M, Mazon H, Talfournier F, Boschi-Muller S, Jouzeau JY, Reboul P. CRDSAT Generated by pCARGHO: A New Efficient Lectin-Based Affinity Tag Method for Safe, Simple, and Low-Cost Protein Purification. Biotechnol J. 2018 Oct 8:e1800214.

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  • Dorival J, Risser F, Jacob C, Collin S, Dräger G, Paris C, Chagot B, Kirschning A, Gruez A, Weissman KJ. Insights into a dual function amide oxidase/macrocyclase from lankacidin biosynthesis. Nat Commun. 2018 Sep 28 ; 9(1):3998.

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