Marc Quinternet (UMS IBSLor) et plusieurs membres de l’équipe 1 de l'UMR7365 IMoPA (S. Dermouche, M-E. Chagot et X. Manival) ont démontré que la substitution ciblée d’acides aminés dans le domaine TPR1 de la protéine SPAG1, impliquée dans les mécanismes de ciliogenèse chez l’homme, pouvait augmenter drastiquement sa solubilité et sa stabilité.

Une étude structurale de ce domaine lié au chaperons moléculaires HSP70 et HSP90, tous deux nécessaires à l’assemblage correct des bras de dynéine, a ainsi été réalisée sur la plateforme B2S (DLS, ITC et RMN). Elle décortique, à l’échelle atomique, le mode de reconnaissance entre ces partenaires protéiques.

Ces travaux, publiés dans la revue Biochemistry, démontrent l’efficacité de l’optimisation de séquence pour l’étude structurale de protéines.

Publication associée : Dermouche S, Chagot ME, Manival X, Quinternet M. Optimizing the First TPR Domain of the Human SPAG1 Protein Provides Insight into the HSP70 and HSP90 Binding Properties. Biochemistry. 2021 Mar 19.

• DOI : 10.1021/acs.biochem.1c00052
• PUBMED : 33739091
• HAL : HAL-03175986