Grâce à des techniques de microcalorimétrie, de RMN et de dynamique moléculaire, l’interaction entre la protéine humaine SPAG1 et les chaperonnes HSP70/90 a pu être décortiquée à l’échelle atomique.

La protéine humaine SPAG1 est un facteur protéique indispensable à l’assemblage correct des complexes de dynéine. Ces complexes sont essentiels à l’activité des cils cellulaires qui assurent des fonctions de mobilité cellulaire. Cependant, aucune étude structurale de SPAG1 n’avait été entreprise à ce jour.

Grâce aux ressources de la plateforme B2S, des chercheurs des laboratoires IMoPA (UMR 7365 CNRS-UL), LCPT (UMR 7019 CNRS-UL) et IBSLor (UMS 2008 CNRS-UL-INSERM) ont décortiqué à l’échelle atomique le lien étroit entre SPAG1 et les chaperonnes HSP70 et HSP90. Ils ont montré que SPAG1 était formée de 3 domaines TPR. La résolution de la structure 3D d’un de ces domaines a permis de comprendre le mode de recrutement de HSP70 et HSP90 par SPAG1.

Finalement, cette étude remet en cause l’activité nucléotidase directe de SPAG1. Les auteurs proposent un rôle modulateur de la protéine sur les fonctions ATPases/GTPase des chaperonnes.

Publication : Chagot ME, Dos Santos Morais R, Dermouche S, Lefebvre D, Manival X, Chipot C, Dehez F, Quinternet M. Binding properties of the quaternary assembly protein SPAG1. Biochem J. 2019 May 22.

DOI : 10.1042/bcj20190198

PMID : 31118266

HAL : HAL-02140524